Anales de la RANM

97 A N A L E S R A N M R E V I S T A F U N D A D A E N 1 8 7 9 HB LANSING: ESTUDIO MOLECULAR Y REVISIÓN DE UN CASO Cucharero Martín J, et al. An RANM. 2025;142(01): 96 - 99 CASO CLÍNICO Se trata de una mujer chilena de 25 años en el momento del estudio, con antecedentes de cianosis detectada a los 4 años con SatO 2 del 85% en pulsioximetría de manera permanente. Se realiza un amplio estudio que descarta patología cardiológica y neumológica, siendo manejada con oxigenoterapia hasta los 20 años sin mejoría clínica y con persistencia de SatO 2 bajas. Entre sus antecedentes personales destacan idéntica sintomatología en su padre y único hermano, que presentan SatO 2 basales de 84-85%. En marzo de 2024 es remitida a Hematología de su centro de origen por gestación en curso de 15 semanas, para valoración. Se realiza estudio analítico que refleja Hb 11,1 g/dL, hemato- crito 33,4%, volumen corpuscular medio 81,9 fL, metahemoglobina 0,4% (valor de referencia 0-1,5%). No se pudo realizar P 50 . Se realiza estudio de electroforesis capilar de Hb, donde se obser va una Hb variante (9% del total) que migra, en pH alcalino, hacia la región de Hb F y Hb S-D; y en pH ácido entre zona S y A-D-E. En ese momento, se ponen en contacto con el Hospital Clínico San Carlos de Madrid, para realizar estudio de hemoglobinopatías. Por cromatograf ía líquida de alta resolución (HPLC Variant II), se obser va un pico en un tiempo de retención (RT) de 1,93 minutos que corresponde al 9,3% del total de la hemoglo- bina (Figura 1), mientras que la Electrofo- resis Capilar (EC) muestra un perf il normal (Hb A 97,4%, HbA2 2,6%). El estudio genético, realizado mediante secuenciación masiva (NGS) con el kit Devyser Thalassemia NGS , identi- f icó la mutación CAC>CAG en el codon 87 del gen HBA2 [α87(F8) His>Gln; HBA2:c.264], la cual fue conf irmada mediante secuenciación de Sanger del gen HBA2 (Figura 2). DISCUSIÓN La molécula de hemoglobina consta de 4 subuni- dades, cada una de las cuales posee un grupo hemo con un átomo de hierro en forma ferrosa, a través del cual cada subunidad es capaz de fijar una molécula de oxígeno. Dentro de la estructura de la hemoglobina las uniones α1β2, los extremos Figura 1. Cromatograma de HPLC realizado con el programa β-Thalassemia Short (Bio-Rad Variant II). Se observa una fracción adicional entre los picos correspondientes a Hb A y Hb F, con un tiempo de retención de 1,93 minutos, identi- ficada como Hb Lansing. Electroforesis capilar (Sebia) que muestra una única fracción principal que incluye tanto Hb A como la variante (Hb X), representando el 97.4% del total, y una fracción correspondiente a Hb A2 del 2.6%. La co-migración de Hb Lansing con Hb A impide su diferenciación con esta técnica.